Peptide sind vielversprechende Bausteine für biotechnologische und medizinische Anwendungen – jedoch ist ihre Stabilität oft problematisch. Eine Bindung an Nanopartikel kann die Stabilität der Peptide erhöhen und sie zudem vor Abbau schützen. Eine grosse Herausforderung ist jedoch, die biologisch aktive dreidimensionale Struktur der Peptide – insbesondere die α-Helix – auch nach der Immobilisierung auf der Oberfläche von Nanopartikeln zu erhalten.

Forschende aus dem SNI-Netzwerk haben kürzlich in dem Wissenschaftsjournal Angewandte Chemie International Edition eine Methode vorgestellt, mit der sich Peptide mit einer α-Helix-Struktur gezielt auf Silica-Nanopartikeln stabilisieren lassen. 

Die Forschenden erreichten dies, indem sie die Peptide so entwarfen, dass sie regelmässig die Aminosäure Lysin enthielten – die dann eine chemische Bindung mit den Nanopartikeln eingeht. Die nach aussen zeigende Seite der Peptid-Helix bleibt dabei unverändert und ist für Wechselwirkungen mit anderen Molekülen weiter zugänglich. Die Peptide behalten damit ihre Funktion – beispielweise die Bindung an das Protein Streptavidin – sind aber gleichzeitig stabiler und hitzebeständiger. 

Die Forschenden aus den Teams um die Professoren Dr. Patrick Shahgaldian und Dr. Sebastian Wendeborn von der Hochschule für Life Sciences FHNW bieten damit eine zuverlässige Möglichkeit, Peptide auf Nanopartikeln zu fixieren und ihre Struktur und Funktion zu erhalten. Derartige Hybridsysteme könnten in Zukunft in der Biotechnologie, Biosensorik oder bei der Entwicklung neuer biofunktioneller Materialien eingesetzt werden.

Originalpublikation:

Induction and Stabilization of Peptide Alpha-Helices on Silica Nanoparticles
Fidel Lozano-Elena, Seyed Amirabbas Nazemi, Patrick Shahgaldian, Sebastian Wendeborn 
Angew Chem Int Ed Engl, DOI: 10.1002/anie.8942173